组氨酸与酶催化部位的电荷转接系统酶的催化部位是一个在催化反应中直接参与电子传递的部位。α-胰凝乳蛋白酶的催化部位现已明确,已经知道它的活性中心的催化部位是由在一级结构相距很远的氨基酸(即195位的Ser、57位的His和102位的Asp)组成。由于肽链的盘绕折叠,使它们在空间位置上很接近,彼此以氢键联系,从而构成一个电荷转接系统。在这个系统中,195-丝氨酸与底物分子结合,57-组氨酸的咪唑基则是重要的催化基团,起一般酸碱催化作用,而102-天冬氨酸的功能是极化咪唑环。整个过程是:由天冬氨酸的羧酸根的负电荷吸引其临近的咪曈环的质子,极化的咪曈环就发生沿氢键方向的电荷转移使195-丝氢酸的羟基质子转移至57~组氨酸,195-丝氨酸就变成一个能进攻肽键的活泼的亲核试剂,与底物生成个中间体,然后由此中间体经C一N键的断裂转化为酰基酶。接着是水分子进攻酰基醇,生成第二个中间体,而带有烷氧基的丝氨酸作为离去基离去,羧酸作为产物得到。丝氨酸的烷氧基又可从电荷转接系统中获得质子,恢复原来的状态,并开始第二个分子底物的水解。在酶的催化部位中具有Asp-His-Ser组成的。